徳島大学 / 教育研究者総覧 --- 近藤智之

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研究活動

個人のホームページ

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専門分野

○	ライフサイエンス (Life sciences) [放射線科学 (Radiology)]
○	ライフサイエンス (Life sciences) [免疫学 (Immunology)]
○	ライフサイエンス (Life sciences) [実験病理学 (Experimental pathology)]
○	ライフサイエンス (Life sciences) [実験動物学 (Laboratory animal science)]
○	ライフサイエンス (Life sciences) [ウイルス学 (Virology)]

研究テーマ

著書・論文

(著書・論文等の業績についてはhttps://researchmap.jp/tomoyukik (researchmap)でも御覧頂けます．)

著書:

1.	Takaaki Koma, Naoya Doi, Le Quoc Bao, Tomoyuki Kondo, Akio Adachi and Masako Nomaguchi : HIV-1 Replication and Pathogenicity: Lessons from Macaque-Tropic HIV-1 Derivatives, IntechOpen, London, Sep. 2023. (出版サイトへのリンク) ● Publication site (DOI): 10.5772/intechopen.1002899 (文献検索サイトへのリンク) ● Search Scopus @ Elsevier (DOI): 10.5772/intechopen.1002899 (DOI: 10.5772/intechopen.1002899)

学術論文(審査論文):

1.	Takaaki Koma, Osamu Kotani, Keisuke Kamba, Kei Miyakawa, Taiki Morita, Hiromi Nakamura, Masaru Yokoyama, Naoya Doi, Tomoyuki Kondo, Takashi Nagata, Akihide Ryo, Akio Adachi, Akira Ono, Masato Katahira, Masako Nomaguchi and Hironori Sato : Positive correlation between structural disorder of the HIV-1 Gag N-terminal segment and progeny virus particle formation., Journal of Virology, e0088725, 2025. (要約) A class of unstructured peptide segments termed disordered regions plays a crucial role in the regulation of protein structure and function. Although the N-terminal region of the matrix (MA) domain of the HIV-1 Gag precursor protein is composed of an unstructured peptide, the mechanisms underlying the regulation of the unstructured state relating to control of viral phenotypes remain unclarified. We examined, in association, the structural, evolutionary, and biological roles of the MA N-terminal region via mutagenesis. Molecular dynamics simulation of a full-length Gag dimer model suggested that an amino acid residue at position 9 in the MA N-terminal region (MA-9) participates in the Gag dimerization. Information entropy analysis indicated that the MA-9 residue is variable in nature, but the hydrophobic amino acid substitution is evolutionarily maladaptive. Disordered region prediction study suggested that single hydrophobic amino acid substitutions at MA-9 reduce the disordered state of the MA N-terminal region. Consistently, NMR analysis indicated that such substitution reduces motional dynamics of the MA N-terminal region and alters the conformation of the MA domain. A site-directed mutagenesis study showed that hydrophobic amino acid substitutions at the MA-9 residue impair, to different degrees, the elementary and overall processes of virus particle formation in the cells. Importantly, the level of the virus particle formation was positively correlated with the level of disorder of the MA N-terminal region. These results indicate that the maintenance of structural disorder and dynamics of the Gag N-terminal segment is regulated by the MA-9 residue and critical for maintaining the optimal production of HIV-1 particles.IMPORTANCEA class of unstructured peptide segments termed disordered regions plays crucial roles in the regulation of protein structure and function. Although HIV-1 Gag precursor protein has multiple disordered elements, molecular mechanisms underlying regulation of unstructured state and viral phenotypes largely remain elusive. In this study, by analyzing in association the structural, evolutionary, and virological roles of the disordered N-terminal region of the HIV-1 Gag protein, we show that an amino acid residue at position 9 of the Gag is able to modulate the N-terminal disordered state, and the level of disorder of the Gag N-terminal region is positively correlated with the level of virus particle formation. Our findings gain new insights into molecular mechanisms of regulation of Gag structure and highlight the importance of a previously unappreciated survival strategy of HIV-1-namely, preservation of the Gag N-terminal disorder. (出版サイトへのリンク) ● Publication site (DOI): 10.1128/jvi.00887-25 (文献検索サイトへのリンク) ● PubMed @ National Institutes of Health, US National Library of Medicine (PMID): 40956082 ● Search Scopus @ Elsevier (PMID): 40956082 ● Search Scopus @ Elsevier (DOI): 10.1128/jvi.00887-25 (DOI: 10.1128/jvi.00887-25, PubMed: 40956082)
2.	Takaaki Koma, Bao Quoc Le, Khanh Quoc Tran, Naoya Doi, Tomoyuki Kondo, Kei Miyakawa, Akio Adachi and Masako Nomaguchi : The role of HIV-1 Gag and genomic RNA interactions in virion assembly., Frontiers in Microbiology, 16, 1642090, 2025. (要約) The virion assembly represents a critical aspect of producing infectious progenies required for HIV-1 replication. Each step in that process, such as Gag-membrane binding, Gag-genomic RNA binding/packaging, Gag multimerization, and viral particle budding, has been extensively analyzed in a stepwise and specific manner. While Gag proteins are the primary drivers of HIV-1 virion assembly, the interactions between Gag and RNA play a significant role in regulating the process. This article provides an updated overview and perspective on HIV-1 virion assembly, with a particular focus on the role of Gag-RNA interactions. (出版サイトへのリンク) ● Publication site (DOI): 10.3389/fmicb.2025.1642090 (文献検索サイトへのリンク) ● PubMed @ National Institutes of Health, US National Library of Medicine (PMID): 40895469 ● Search Scopus @ Elsevier (PMID): 40895469 ● Search Scopus @ Elsevier (DOI): 10.3389/fmicb.2025.1642090 (DOI: 10.3389/fmicb.2025.1642090, PubMed: 40895469)
3.	Noriko Saito-Tarashima, Takaaki Koma, Naoto Hinotani, Keigo Yoshida, Moka Ogasa, Akiho Murai, Syuya Inoue, Tomoyuki Kondo, Naoya Doi, Koichi Tsuneyama, Masako Nomaguchi and Noriaki Minakawa : 3-Deazaguanosine inhibits SARS-CoV-2 viral replication and reduces the risk of COVID-19 pneumonia in hamster, iScience, 28, 4, 2025. (キーワード) Biological sciences / Health sciences / Immunology (出版サイトへのリンク) ● Publication site (DOI): 10.1016/j.isci.2025.112140 (文献検索サイトへのリンク) ● Summary page in Scopus @ Elsevier: 2-s2.0-86000730029 (DOI: 10.1016/j.isci.2025.112140, Elsevier: Scopus)
4.	Takaaki Koma, Naoya Doi, Bao Quoc Le, Tomoyuki Kondo, Mitsuki Ishizue, Chiaki Tokaji, Chizuko Tsukada, Akio Adachi and Masako Nomaguchi : Involvement of a Rarely Used Splicing SD2b Site in the Regulation of HIV-1 mRNA Production as Revealed by a Growth-Adaptive Mutation., Viruses, 15, 12, 2424, 2023. (要約) We have previously reported an HIV-1 mutant designated NL-Y226tac that expresses Vif at an ultra-low level, being replication-defective in high-APOBEC3G cells, such as H9. It carries a synonymous mutation within the splicing SA1 site relative to its parental clone. In order to determine whether a certain mutant(s) emerges during multi-infection cycles, we maintained H9 cells infected with a relatively low or high input of NL-Y226tac for extended time periods. Unexpectedly, we reproducibly identified a g5061a mutation in the SD2b site in the two independent long-term culture experiments that partially increases Vif expression and replication ability. Importantly, the adaptive mutation g5061a was demonstrated to enhance mRNA production by activation of the SA1 site mediated through increasing usage of a rarely used SD2b site. In the long-term culture initiated by a high virus input, we additionally found a Y226Fttc mutation at the original Y226tac site in SA1 that fully restores Vif expression and replication ability. As expected, the adaptive mutation Y226Fttc enhances mRNA production through increasing the splicing site usage of SA1. Our results here revealed the importance of the SD2b nucleotide sequence in producing mRNA involved in the HIV-1 adaptation and of mutual antagonism between Vif and APOBEC3 proteins in HIV-1 adaptation/evolution and survival. (キーワード) RNA, Messenger / HIV-1 / Cell Line / vif Gene Products, Human Immunodeficiency Virus / Virus Replication / Cytidine Deaminase / Mutation (徳島大学機関リポジトリ) ● Metadata: 2012869 (出版サイトへのリンク) ● Publication site (DOI): 10.3390/v15122424 (文献検索サイトへのリンク) ● PubMed @ National Institutes of Health, US National Library of Medicine (PMID): 38140666 ● Summary page in Scopus @ Elsevier: 2-s2.0-85180515625 (徳島大学機関リポジトリ: 2012869, DOI: 10.3390/v15122424, PubMed: 38140666, Elsevier: Scopus)
5.	Takaaki Koma, Tokifumi Odaka, Sung-il Lee, Naoya Doi, Tomoyuki Kondo, Kazu Okuma, Jun-Ichi Fujisawa, Akio Adachi and Masako Nomaguchi : Humanized mice generated by intra-bone marrow injection of CD133-positive hematopoietic stem cells: application to HIV-1 research, Frontiers in Virology, 3, 2023. (出版サイトへのリンク) ● Publication site (DOI): 10.3389/fviro.2023.1192184 (文献検索サイトへのリンク) ● Search Scopus @ Elsevier (DOI): 10.3389/fviro.2023.1192184 (DOI: 10.3389/fviro.2023.1192184)

国際会議:

1.	Noriaki Minakawa, Noriko Saito-Tarashima, Takaaki Koma, NAOTO Hinotani, Keigo YOSHIDA, Moka OGASA, AKIHO Murai, Shuya INOUE, Tomoyuki Kondo, Naoya Doi, Koichi Tsuneyama and Masako Nomaguchi : 3-Deazaguanosine exhibits anti-SARS-CoV-2 activity and blocks the development of COVID-19 pneumonis in hamsters, Supra FIBER International Summit for Nucleic Acids (S-FISNA) 2024, Mar. 2024.

国内講演発表:

1.	駒貴明, 土肥直哉, LE Bao Quoc, TRAN Khanh Quoc, 近藤智之, 足立昭夫, 野間口雅子 : HIV-1A4Y1Env-CT, 第71回日本ウイルス学会学術集会, 2024年11月.
2.	TRAN Khanh Quoc, LE Bao Quoc, 駒貴明, 近藤智之, Marissa Sayako JONES, 前原礼佳, 足立昭夫, 野間口雅子, 土肥直哉 : PIMキナーゼによるHIVウイルスタンパク質発現抑制機構の解析, 第71回日本ウイルス学会学術集会, 2024年11月.
3.	LE Bao Quoc, TRAN Khanh Quoc, 近藤智之, 土肥直哉, UTSUMI Aoi, 得津成次郎, 足立昭夫, 野間口雅子, 駒貴明 : HIV-1Env-gp120beta20-21内のE433K変異はV2領域の適応変異と協働してウイルス複製を促進する, 第71回日本ウイルス学会学術集会, 2024年11月.
4.	近藤智之, 駒貴明, 土肥直哉, Le Quoc Bao, TRAN QUOC KHANH, 浅井大輝, 足立昭夫, 野間口雅子 : HIV-1複製能を変動させるSA3周辺の新規塩基配列領域の解析, 第71回日本ウイルス学会学術集会, 2024年11月.
5.	近藤智之, 駒貴明, 土肥直哉, Le Quoc Bao, TRAN QUOC KHANH, 浅井大輝, 内海葵, ジョ-ンズマリッサ清子, 得津成次郎, 前原礼佳, 足立昭夫, 野間口雅子 : SA3周辺の塩基配列がHIV-1の複製能に与える影響の解析, 第38回中国四国ウイルス研究会, 2024年7月.
6.	Le Quoc Bao, 横山勝, 土肥直哉, 一ノ宮匠海, 薦田奈々子, 近藤智之, 足立昭夫, 小谷治, 佐藤裕徳, 野間口雅子, 駒貴明 : R5指向性HIV-1複製におけるEnv V3内ITI tripletモティーフの重要性, 第70回日本ウイルス学会学術集会, 2023年9月.
7.	駒貴明, Le Quoc Bao, 土肥直哉, 薦田奈々子, 一ノ宮匠海, 近藤智之, 足立昭夫, 野間口雅子 : HIV-1集合における Gag-NCとgRNAの相互作用の意義, 第70回日本ウイルス学会学術集会, 2023年9月.
8.	近藤智之, 駒貴明, 土肥直哉, Le Quoc Bao, 薦田奈々子, 一ノ宮匠海, 足立昭夫, 野間口雅子 : Vpr領域内の同義1塩基置換がHIV-1複製に及ぼす影響, 第70回日本ウイルス学会学術集会, 2023年9月.
9.	土肥直哉, 駒貴明, Le Quoc Bao, 薦田奈々子, 一ノ宮匠海, 近藤智之, 足立昭夫, 野間口雅子 : PIMキナーゼによるHIVウイルス産生抑制の解析, 第70回日本ウイルス学会学術集会, 2023年9月.
10.	駒貴明, 小谷治, 土肥直哉, 近藤智之, 横山勝, 足立昭夫, 佐藤裕徳, 野間口雅子 : HIV-1 Gag MAのGag二量体化における役割の解明, 第36回日本エイズ学会, 2022年11月.
11.	近藤智之, 駒貴明, 足立昭夫, 野間口雅子, 土肥直哉 : PIMキナーゼによるHIV型特異的な遺伝子発現調節の解析, 第36回日本エイズ学会学術集会・総会, 2022年11月.
12.	土肥直哉, 駒貴明, 後藤田知里, 長坂麻里, 近藤智之, 足立昭夫, 野間口雅子 : HIV-1遺伝子発現におけるvpr塩基配列の重要性, 第69回日本ウイルス学会学術集会, 2022年11月.
13.	近藤智之, 駒貴明, 宇田川明郁, 奥村希, 足立昭夫, 野間口雅子, 土肥直哉 : PIMによるHIV種特異的な遺伝子発現制御機構の解析, 第69回日本ウイルス学会学術集会, 2022年11月.
14.	駒貴明, 小谷治, 土肥直哉, 近藤智之, 横山勝, 足立昭夫, 佐藤裕徳, 野間口雅子 : HIV-1 Gag-MAにおけるGag前駆体二量体化部位のウイルス学的解析, 第69回日本ウイルス学会, 2022年11月.
15.	近藤智之, 駒貴明, 足立昭夫, 野間口雅子, 土肥直哉 : PIMキナーゼ及びPIM阻害剤によるHIV種特異的な遺伝子発現と複製への影響, 第265回徳島医学会学術集会, 2022年7月.
16.	駒貴明, 土肥直哉, 近藤智之, 野間口雅子 : HIV-1 matrixタンパク質のウイルス粒子集合初期過程における役割解明, 第266回徳島医学学術集会, 2022年.

特許:

1.	野間口雅子, 駒貴明, 土肥直哉, 近藤智之, 横山勝, 佐藤裕徳, 小谷治 : ウイルスタンパク質のセクター同定方法及び同定されたセクターの利用, (2024年6月), 特許第2024-094047号 (2024年6月).

科学研究費補助金 (KAKEN Grants Database @ NII.ac.jp)

Envの動的性質阻害変異を用いたHIV広域中和抗体誘導能に関する実証研究 (研究課題/領域番号: 23K07940 )
腫瘍発生を促進させる自己免疫状態での新規腫瘍免疫システムの解明 (研究課題/領域番号: 20K18484 )
自己免疫疾患モデルを用いた新規腫瘍発生制御免疫システムの解明 (研究課題/領域番号: 17K17964 )
研究者番号（10782873）による検索